วัตถุดิบ

มาโคลิปิน (Macolipin ลิปิดสกัดจากปลาฉลาม)



มาโคลิปิน (Macolipin ลิปิดสกัดจากปลาฉลาม) การสร้างเส้นเลือดใหม่

มาโคลิปิน (ลิปิดสกัดจากปลาฉลาม) คือ ลิปิดเข้มข้นที่สกัดออกมาได้จากเนื้อปลาฉลาม มาโคลิปินมีคุณสมบัติชั้นเลิศในการยับยั้งกระบวนการ Angiogenesis หรือการสร้างเส้นเลือดใหม่ซึ่งเป็นกุญแจสู่การยับยั้งการเจริญเติบโตเนื้องอกและการแพร่กระจายของมะเร็ง อีกทั้งยังเป็นประโยชน์ต่อโรคที่เกี่ยวข้องกับการงอกของเส้นเลือดใหม่ ซึ่งรวมถึงเมตาบอลิกซินโดรม โรคสะเก็ดเงิน โรคไขข้ออักเสบรูมาตอยด์ โรคจอประสาทตาเสื่อม โรคจอตาเสื่อมจากเบาหวาน และความผิดปกติของผิวหนังสืบเนื่องจากวัย Angiogenesis หมายถึง การมีเส้นเลือดงอกใหม่ขึ้น แม้ว่าการสร้างเส้นเลือดใหม่จะเป็นการทำงานที่สำคัญอย่างหนึ่งทางสรีรวิทยาและการเจริญเติบโตตามปกติของร่างกาย แต่เมื่อเกี่ยวข้องกับมะเร็งและโรคภัยอื่นๆ แล้ว การงอกใหม่ของเส้นเลือดจำเป็นต้องถูกยับยั้ง บทความด้านล่างนี้ตัดตอนและเรียบเรียงมาจากบทคัดย่อของรายงานที่พิสูจน์สรรพคุณของมาโคลิปินในการยับยั้งการสร้างเส้นเลือดใหม่จากการทดลองจริง พร้อมคำอธิบายแบบเข้าใจง่ายเพิ่มเติม

สารสกัดด้วยเอทานอลจากกล้ามเนื้อของปลาฉลาม มีความสามารถในการยับยั้งกระบวนการสร้างเส้นเลือดใหม่ ในการทดลองในห้องปฏิบัติการโดยสถาบันวิจัย ได้มีการเตรียมลิปิดที่สกัดจากปลาฉลาม (มาโคลิปิน) ซึ่งอุดมไปด้วยกรดไขมันไม่อิ่มตัว ซึ่งรวมถึงกรดไขมันโอเมก้า 3 อย่างเช่น กรดโดโคซาเฮกซาอีโนอิก (Docosahexaenoic acid) หรือ DHA จากการทดลองพบว่ามาโคลิปินปริมาณ 5μg/ml สามารถยับยั้งการสร้างเส้นเลือดใหม่ได้ถึง 50% ในการทดลองจริงกับสัตว์ทดลองโดยการให้มาโคลิปินทางปาก พบว่าการสร้างเส้นเลือดใหม่ลดลง 50% เมื่อให้มาโคลิปินในปริมาณ 17mg ต่อน้ำหนักตัว 1 kg นอกจากนี้เมื่อนำมาโคลิปินผสมกับน้ำมันมะกอกที่อัตราส่วน 1:9 พบว่ามีประสิทธิภาพเป็น 2 เท่าในหลอดทดลอง ทั้งนี้ น้ำมันมะกอกเพียงอย่างเดียวไม่พบว่ามีฤทธิ์ในการยับยั้งทั้งในเอออร์ติกริง (Aotic ring) และในหลอดทดลอง

การทดลองนี้ชี้ให้เห็นว่าการจับคู่กันของมาโคลิปินกับน้ำมันมะกอกสามารถลบล้างผลกระทบของปัจจัยกระตุ้นการสร้างเส้นเลือดใหม่ เช่น VEGF, FGF-2 และ TGF-β ซึ่งสารเหล่านี้เป็นปัจจัยการเจริญเติบโตที่กระตุ้นให้เนื้องอกไปเชื่อมตัวกับเส้นเลือดหลักอันจะส่งผลให้เนื้องอกโตและแพร่กระจาย จากการทดลองยังบ่งชี้ให้เห็นว่าส่วนผสมระหว่างมาโคลิปินกับน้ำมันมะกอกที่ 1:9 เป็นสัดส่วนของผลิตภัณฑ์จากธรรมชาติที่รับประทานทางปากได้ มีฤทธิ์ในการรักษาอาการของโรคให้ดีขึ้นและมีฤทธิ์ในการยับยั้งการสร้างเส้นเลือดใหม่ได้อย่างยอดเยี่ยม กลไกการยับยั้งการสร้างเส้นเลือดใหม่ของมาโคลิปินคือการไปยั้บยั้บการจับตัวกันของ VEGF กับตัวรับสัญญาณ (VEGFR-2 และ VEGFR-1) และยับยั้งการเติมหมู่ฟอสเฟตลงในไทโรซีนของตัวรับสัญญาณ VEGF บนเส้นทางส่งสัญญาณ หรือ อาจกล่าวอย่างง่ายๆ คือ จากการยับยั้งไม่ให้ปัจจัยการเจริญเติบโตไปเกาะติดกับเส้นเลือดจะสามารถเข้าไปขัดขวางการส่งสัญญาณเริ่มสร้างเส้นเลือดใหม่ซึ่งเป็นขั้นตอนถัดไปได้

จากข้อสรุปข้างต้น ผลการทดลองได้ชี้ให้เห็นว่า มาโคลิปินซึ่งเป็นลิปิดที่มีเอกลักษณ์เฉพาะตัวสกัดได้มาจากเนื้อปลาฉลามบางสายพันธุ์ เป็นผลิตภัณฑ์ทางธรรมชาติที่สามารถบริโภคทางปากได้และมีคุณค่าในฐานะที่เป็นสารยับยั้งการสร้างเส้นเลือดใหม่ มาโคลิปินผ่านการทดสอบด้านความปลอดภัยซึ่งดำเนินการโดยสถาบันทามะซึ่งเป็นศูนย์วิจัยด้านอาหารแห่งประเทศญี่ปุ่นพบว่าไม่เป็นพิษและไม่มีสารก่อวิรูป (ไม่ทำให้เกิดการผิดปรกติของพัฒนาการทางร่างกายของทารกตั้งแต่อยู่ในครรภ์มารดา)

อ้างอิง
  1. Lan Yuan; Mayumi Yoshida; Paul F. Davis. Inhibition of Pro-Angiogenic Factors by a Lipid-Rich Shark Extract. Journal of Medicinal Food. Fall 2006, 9(3): 300-306.
  2. Lan Yuan, In-Sook Ahn, Paul F. Davis. Inhibition of Tyrosine Phosphorylation of Vascular Endothelial Growth Factor Receptors in Human Umbilical Vein Endothelial Cells: A Potent Anti-Angiogenic Lipid-Rich Extract from Shark. Journal of Medicinal Food. December 2007, 10(4): 657-661.
  3. Risau W. Mechanisms of angiogenesis. Nature 1997;386:671-674.
  4. Ferrara N. Role of vascular endothelial growth factor in the regulation of angiogenesis. Kidney Int 1999;56:794-814.
  5. de Vries C; Escobedo JA; Ueno H; Houck K; Ferrara N; Williams LT. The fms-like tyrosine kinase, a receptor for vascular endothelial growth factor. Science 1992;255:989-991.
  6. Terman BI; Dougher-Vermazen M; Carrion ME; Dimitrov D; Armellino DC; Gospodarowicz D; Bohlen P. Identification of the KDR tyrosine kinase as a receptor for vascular endothelial cell growth factor. Biochem Biophys Res Commun 1992;187: 1579-1586.
  7. Waltenberger J; Claesson-Welsh L; Siegbahn A; Shibuya M; Heldin CH. Different signal transduction properties of KDR and Flt1, two receptors for vascular endothelial growth factor. J Biol Chem 1994;269:26988-26995.
  8. McMahon G. VEGF receptor signalling in tumor angiogenesis. Oncologist 2000; 5(Suppl 1):3-10.
  9. Davis PF; Yi H; Furneaux RH; Johnston PS; Ru ger BM; Slim GC. Inhibition of angiogenesis by oral ingestion of powdered shark cartilage in a rat model. Microvasc Res 1997;54:178-182.
  10. Soker S, Gollamudi-Payne S, Fidder H, Charmahelli H, Klagsburn M. Inhibition of Vascular Endothelial Growth Factor (VEGF)-induced Endothelial CellProliferation by a Peptide Corresponding to the Exon 7-Encoded Domain of VEGF 165. J Biol Chem 1997; 272:31582-31588.
  11. Brekken RA; Overholser JP; Stastny VA; Waltenberger J; Minna JD; Thorpe PE. Selective inhibition of vascular endothelial growth factor (VEGF) receptor 2 (KDR/Flk-1) activity by a monoclonal anti-VEGF antibody blocks tumor growth in mice. Cancer Res 2000;60:5117-5124.
  12. Zachary I. VEGF signalling: integration and multi-tasking in endothelial cell biology. Biochem Soc Trans 2003;31:1171-1177.
  13. Pages G; Milanini J; Richard DE; Berra E; Gothie E; Vinals F; Pouyssegur J. Signaling angiogenesis via p42/p44 MAP kinase cascade. Ann N Y Acad Sci 2000;902:187-200.
  14. Abedi H, Zachary I. Vascular endothelial growth factor stimulates tyrosine phosphorylation and recruitment to new focal adhesions of focal adhesion kinase and paxillin in endothelial cells. J Biol Chem 1997;272:15442-15451.
  15. Takahashi T; Shibuya M. The 230 kDa mature form of KDR/Flk- 1 (VEGF receptor-2) activates the PLC-gamma pathway and partially induces mitotic signals in NIH3T3 fibroblasts. Oncogene 1997;14:2079-2089.
  16. Esser S; Lampugnani MG; Corada M; Dejana E; Risau W. Vascular endothelial growth factor induces VE-cadherin tyrosine phosphorylation in endothelial cells. J Cell Sci 1998;111: 1853-1865.
  17. Barr MP; Byrne AM; Duffy AM; Condron CM; Devocelle M; Harriott P; Bouchier-Hayes DJ; Harmey JH. A peptide corresponding to the neuropilin-1-binding site on VEGF165 induces apoptosis of neuropilin-1-expressing breast tumour cells. Br J Cancer 2005;92:328-333.
  18. Yoshiji H; Gomez DE; Shibuya M; Thorgeirsson UP. Expression of vascular endothelial growth factor, its receptor, and other angiogenic factors in human breast cancer. Cancer Res 1996;56: 2013-2016.
  19. Mosmann T. Rapid colorimetric assay for cellular growth and survival: application to proliferation and cytotoxicity assays. J Immunol Methods. 1983 Dec 16;65(1-2):55-63.


ความสัมพันธ์ระหว่างกระดูกกับผิว วัตถุดิบ
APCGCT